如何选择用于蛋白质纯化的生物缓冲剂（Tris、Mops、Pipes等）？
在不干扰蛋白质活性的前提下，观测目标的种类与使用的纯化方式，都会影响生物缓冲剂的选择。因此，在进行蛋白质纯化前，要先确定纯化的方式，需要测定的细胞样本，以及想得到的研究结果，再依据上述变项来判定并采用合适的生物缓冲剂（Tris、Mops、Pipes等）。

为什么要进行蛋白质纯化？
蛋白质纯化在生物化学领域中具有研究价值，研究专家能透过纯化的目标蛋白质来分析蛋白质结构。观测酶的活性，剖析基因问题，以及研究细菌细胞的抗体用以制作抗生素等。
在下文，将几种常用于蛋白质纯化的生物缓冲剂，并分享一些基础信息与大家一起讨论。
BIS-Tris缓冲剂
CAS：6976-37-0
缓冲范围：5.8-7.2
主要应用：
可用于各种类型的电泳。
与ACES缓冲剂一起作为胶体电泳的跑胶缓冲液。
研究报告指出BIS-TRIS也能用于阴离子交换层析法、核磁共振光谱仪以及X光晶体学中。
被认为是高毒性缓冲剂：二甲基胂酸的替代品。
它不适用于蛋白质定量分析。
它会与人类肝脏的脂肪酸结合蛋白产生相互作用并干扰蛋白质动力学。

Mops缓冲剂
CAS：1132-61-2
缓冲范围：6.5-7.9
主要应用：
可应用于层析法。
它会与牛血清蛋白的肽主链相互作用，影响蛋白质的稳定性。

Pipes缓冲剂
CAS：5625-37-6
缓冲范围：6.1-7.5
主要应用：
可应用于层析法。
与MES缓冲剂和MOPS缓冲剂相似，这种缓冲剂缺乏与大多数金属离子形成螯合物的能力，可在金属离子溶液中作为非配位缓冲剂。

Tris缓冲剂
CAS：77-86-1
缓冲范围：7.2-9.0
主要应用：
可应用于离子交换法。
通常用于制备Laemmli缓冲液，用于十二烷基硫酸钠聚丙烯醯胺凝胶电泳中蛋白质样本的变性和上样。
它可能会干扰布拉德福蛋白质定量法。
不适用于蛋白质定量分析。

Tris-HCL缓冲剂
CAS：1185-53-1
缓冲范围：7.2-9.0
主要应用：
可应用于盐析法中的分离与透析溶液。
可应用于离子交换法中的上样。
可应用于亲合层析法中的底物溶液。
用于十二烷基硫酸钠聚丙烯醯胺凝胶电泳中的洗涤剂。
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